01. August 2022

Vergleich zweier Nano-Zollst?cke Vergleich zweier Nano-Zollst?cke

Studie überprüft zwei Methoden zur Abstandsmessung in beweglichen Eiwei?en.

Im Mittelalter hatte jede Stadt ihr eigenes Ma?system. Auch heutzutage findet man manchmal noch Eisenst?be an Marktpl?tzen, die damals das für die Stadt gültige L?ngenma? festlegten. In der Wissenschaft ist aber kein Platz für solche Unsicherheiten und egal, mit welcher Methode man zum Beispiel die L?nge eines Moleküls misst, die Antwort sollte immer die gleiche sein. Ob das zutrifft, haben nun Forschende des Universit?tsklinikums Bonn (UKB), der Universit?t Bonn und der Ludwig-Maximilians-Universit?t (LMU) München für zwei Methoden untersucht, die sehr oft verwendet werden, um Abst?nde in Eiwei?-Molekülen zu messen – beispielsweise um herauszufinden, wie solche Moleküle sich bewegen. Die Studie ist jetzt im Fachmagazin ?Nature Communications“ erschienen.

(v. li) PD Dr. Gregor Hagelueken und Dr. Martin Peter benutzten im Labor die sogenannte PELDOR-Spektroskopie, um die Bewegung von sogenannten Substratbindenden-Proteinen zu untersuchen.
(v. li) PD Dr. Gregor Hagelueken und Dr. Martin Peter benutzten im Labor die sogenannte PELDOR-Spektroskopie, um die Bewegung von sogenannten Substratbindenden-Proteinen zu untersuchen. ? Universit?tsklinikum Bonn (UKB) / Johann Saba
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Die Forschenden aus der Arbeitsgruppe von PD Dr. Gregor Hagelueken am Institut für Strukturbiologie des UKB benutzten die sogenannte PELDOR-Spektroskopie, um die Bewegung von sogenannten Substratbindenden-Proteinen zu untersuchen. Diese Eiwei?e schnappen sich ihr Substrat und transportieren es zu einem bestimmten Ort in der Zelle. Um das genau beobachten zu k?nnen, bauten die Forschenden winzige Magneten – die Forschenden nennen sie ?Spin-Label“ – an die Eiwei?e und ma?en Abst?nde, die nur etwa einen Milliardstel Meter lang sind. Ihre Ergebnisse übermittelten sie dann an die Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Thorben Cordes der LMU München. Dort wurden Vergleichsmessungen mit der sogenannten FRET-Spektroskopie durchgeführt. Dabei wurden statt der Spin-Label winzige Farbstoffmoleküle verwendet.

?Zwar werden beide Methoden sehr h?ufig verwendet, aber niemand hat bisher systematisch untersucht, ob die Ergebnisse auch wirklich vergleichbar sind“, sagt Hagelueken. Zwar stellte sich heraus, dass die Messergebnisse in den meisten F?llen vergleichbar waren, allerdings stie?en die Forscher in zwei F?llen auf Ungereimtheiten. Der Bonner Post-Doktorand Martin Peter sagt: ?Wir haben dann gründlich nachgeforscht, was die Ursache für die Unterschiede sind und sind fündig geworden. In einem Fall stellte sich heraus, dass die Farbstoffmoleküle an dem Eiwei? festklebten und dadurch die Messung verf?lschten.“ Im zweiten Fall führte die Zugabe einer Art Frostschutzmittel, welches wegen der tiefen Messtemperatur von unter -220 Grad Celsius notwendig war, zu unerwarteten Abweichungen. ?Wir konnten zeigen, dass bei aller Genauigkeit der Methoden das Nachmessen mit einem anderen Nano-Zollstock immer eine gute Idee ist“, sagt Hagelueken.

Publikation: Martin F. Peter, Christian Gebhardt, Rebecca M?chtel, Gabriel G. Moya Mu?oz Janin Glaenzer, Alessandra Narducci, Gavin H. Thomas, Thorben Cordes, Gregor Hagelueken: Cross-validation of distance measurements in proteins by PELDOR/DEER and single-molecule FRET; Nature Communications; https://doi.org/10.1038/s41467-022-31945-6

Wissenschaftlich:

PD Dr. Gregor Hagelueken
Institut für Strukturbiologie am Universit?tsklinikum Bonn
Telefon: +49 228 287-51200
E-Mail: hagelueken@uni-bonn.de

Presse:

Dr. Inka V?th
Medizin-Redakteurin
Stabsstelle Kommunikation und Medien am Universit?tsklinikum Bonn
Telefon: +49 228 287-10596
E-Mail: inka.vaeth@ukbonn.de

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